7 Molekulare Wirkungsweise der Gene

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Molekulare Wirkungsweise der Gene

Erbanlagen oder Gene sind verantwortlich für die Ausprägung bestimmter Merkmale eines Organismus. Gene sind definierte Abschnitte auf der DNA, die abgelesen werden. Die Information der meisten Gene wird in Proteine übersetzt. Deren Rolle im Stoffwechsel führt anschließend zum beobachtbaren Merkmal. Andere Gene steuern die Bildung der Proteine und tragen so zu einem geregelten Ablauf der Lebensprozesse bei. Ein Gen ist molekulargenetisch betrachtet ein DNA-Abschnitt, dessen Information in ein Genprodukt übersetzt wird und zur Ausbildung eines Merkmals beiträgt. Das Genprodukt ist ein den meisten Fällen ein Polypeptid bzw. Protein.

7.1

Bauprinzip und Bedeutung der Proteine

Proteine (Eiweiße) sind die am Auf- und Umbau lebender Organismen am stärksten beteiligte Stoffklasse. Nach ihrer Gestalt und der dadurch bedingten Funktion lassen sich zwei Großgruppen unterscheiden: • Faserproteine: Strukturproteine, z. B. Kollagen, die Grundsubstanz der Sehnen, Bänder, Knorpel und Knochen • globuläre Proteine: runde bzw. ellipsenförmige Gestalt, z. B. Enzyme (Biokatalysatoren), Transportproteine (z. B. Hämoglobin), Hormone, Antikörper Proteine sind Polymere („Vielfache“), d. h. Makromoleküle, die durch wiederholte Verknüpfung bestimmter Grundbausteine (Monomere), in diesem Fall Aminosäuren, entstehen. Die 20 natürlich vorkommenden Aminosäuren, aus denen die Proteine aufgebaut sind, unterscheiden sich im organischen Rest (R).

Abb. 18: Allgemeine Struktur der Aminosäuren (AS)

Die Carboxy(l)gruppe (– COOH) einer Aminosäure kann formal mit der Aminogruppe (– NH2) einer zweiten Aminosäure unter Wasseraustritt reagieren (Kondensation). Die beiden Aminosäuren sind dann zu einem Dipeptid verknüpft.

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Die bei der Kondensation zweier Aminosäuren entstehende Verknüpfung wird als Peptidbindung bezeichnet. Beispiel

Die drei Aminosäuren Serin (R1: – CH2OH), Alanin (R2: – CH3) und Asparaginsäure (R3: – CH2COOH) kondensieren zu einem Tripeptid.

Durch Kondensation mit weiteren Aminosäuren entsteht eine Polypeptidkette. Bei bis zu zehn Aminosäuren bezeichnet man die Kette als Oligo-, bei bis zu 100 als Polypeptid. Sind mehr als 100 Aminosäuren verknüpft, spricht man von einem Protein. Durch die verschiedenen Aminosäuren, ihre Anzahl und Abfolge entsteht die unvorstellbar große Vielfalt der Proteine; so sind z. B. bei einer Kettenlänge von 100 Aminosäuren 20100 = 10130 unterschiedliche Sequenzen möglich. Die Reihenfolge der Aminosäuren, die Aminosäuresequenz, wird als Primärstruktur des Proteins bezeichnet.

Der räumliche Bau, die Eigenschaften und biologische Funktion der Proteine (Enzym- oder Strukturprotein) hängen im Wesentlichen von der Zahl und Art der sie aufbauenden Aminosäuren ab.

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Durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen ist die Sekundärstruktur fixiert. Verknüpfen sich auf diese Weise zwei antiparallel verlaufende Abschnitte der Polypeptidkette, so entsteht die Faltblattstruktur der Faserproteine (z. B. Seide). Ist jedoch der Polypeptidstrang durch molekulare Wasserstoffbrücken zwischen nahe beieinander liegenden Peptidbindungen zu einer Schraube fixiert, so spricht man von Helixstruktur (z. B. Keratin der Wolle).

Abb. 19: Sekundärstrukturen der Proteine

Ein fadenförmiges Protein mit Faltblatt- bzw. Helixstruktur kann erneut mit Windungen und Schleifen eine zusätzliche Raumstruktur erreichen – stabilisiert durch unterschiedliche Bindungsarten. Diese Tertiärstruktur findet man z. B. beim Myoglobin, einem Häm-Protein, das als „Sauerstoffspeicher“ des Muskels fungiert. Treten schließlich Polypeptide (mit Sekundär- und Tertiärstrukturanteilen) zu funktionsfähigen Proteinkomplexen zusammen, so spricht man von einer Quartärstruktur (z. B. Hämoglobin, das sich aus vier Häm-Proteinen zusammensetzt). Typische Sekundärstrukturen wie die Helix oder das Faltblatt entstehen durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen. Die Tertiärstruktur ist die übergeordnete Raumstruktur (Konformation), die die Sekundärstrukturen eines Proteins einnehmen können. Die Quartärstruktur beschreibt die Anordnung der Polypeptidketten (Untereinheiten) in einem komplexen Protein.