STOFFWECHSEL

STOFFWECHSEL

Verdauung

GRUNDLAGEN STÖRUNGEN:Diagnose, Therapie, Prävention 5

Bedeutung der körperlichen Aktivität Glukose 1ATP -> 1ADP

Hexokinase

Glukose-6-Phosphat Phosphohexoisomerase

Fruktose-6-Phosphat Phosphofruktokinase

1ATP -> 1ADP Fruktose-1,6-Biphosphat (jeweils 2 Moleküle)

Aldolase

Gyzerinaldehyd-3-Phosphat 3-Phosphoglyzerinaldehyddehydrogenase1,3-Biphosphoglyzerinsäure 3-Phosphogyzeratkinase

NAD+ -> NADH+H+ 2ADP -> 2ATP

3-Phosphoglyzerinsäure

Phosphoglyzeratmutase

2-Phosphoglyzerinsäure

Enolase

Phosphoenolpyruvat 2ADP -> 2ATP

Pyruvatkinase

Pyruvat NADH+H+ -> NAD+

Laktatdehydrogenase

Laktat

Nettoproduktion: 2 ATP, (2NADH2)

SS: 2008 Dr. Burtscher

Fettabbau Fette

Fettstoffwechsel

Mund (Magen – Magenlipase) Pankreaslipase + Gallensäuren Micellen (TG, FS, Cholesterin, ...) FFS direkte Resorption +Apoprotein B48
Chylomikronen
Lymphe
Blut
Lipoproteinlipase

VLDL Synthese von Triglyceriden, + Cholesterin + Apolipoproteinen
Chylomikronen


Remnants zur Leber Fette + ApoB100 (Leber)
VLDL

Fette in der Sporternährung

über Lymphe

reich an Cholesterinestern

Aufnahme von Apolipoproteinen (aus HDL)
Lipoproteinlipase
freie Fettsäuren Muskel, Fettgewebe

Fette in der Sporternährung

Praktisch unlimitierte Speicher für körperl. Aktivität: ~ 100.000 kcal

Triglyzeride: Fettgewebe, Muskel, Blut

Marathonlauf (4,5 Stunden): ~ 3500 kcal

FFS + Glyzerol

Adaptation bei “low CHO” Diät!

Muskel

Leber

VLDL >> LPL >> FFS >> Muskel

Lipolyse: Noradrenalin (Beta, Alpha2-Rezeptoren) Coffein, Heparin, Carnitin Hemmung der Lipolyse: Insulin, Laktat

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Fette in der Sporternährung

STOFFWECHSEL

Trainingseffekte:

Aminosäuren und Proteine Steigerung der Maximalleistung + %VO2max (Fettoxidation bis ~ 65 % VO2max Verbesserte Kapillarisierung bzw. Perfusion, Steigerung der LPL-Aktivität, TG-Speicher in der Muskulatur

Aminosäuren und Proteine COOH 20 AS
proteinogene AS
H2N – C – H R (20) Andere: Ornithin, Citrullin, GABA Homocystein, ...) COOH AS: 2 funktionelle Gruppen: NH2

Bedeutung, Struktur Proteinbiosynthese, Stoffwechsel Proteine und körperliche Aktivität

Neutrale, saure, basische, S-haltige, aromatische, heterozyklische AS Essentielle AS: Threonin, Valin, Leucin, Isoleucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan

Trennung und Nachweis von AS: Chromatographie Elektrophorese Löslichkeitsverhalten Kolorimetrische Bestimmung Enzymatische Bestimmung

Phenylalanin

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Peptide bestehen aus verknüpften AS: Dipeptid, Tripeptid, Oligopeptid, Polypeptid z.B.: Insulin (51 AS) Glukagon (29 AS)

Proteine > 100 AS Ampholytstruktur (Zwitterion)
Puffereigenschaft Hydrophobe + hydrophile Gruppen: Lösungsverm., Lipoproteine

Proteine

Proteinbiosynthese

proteuo: „ich nehme den ersten Platz ein“ Proteine als Träger der Lebensfunktionen: Struktur, Stoffwechsel u. Funktion der Zellen

„Transcription“ „Translation“

DNA

mRNA

„Faltung“

Protein

Funktion

„Replikation“

RT

Informationstransfer

Von der DNA Sequenz zur Funktion 4 verschiedene Nukleotide 20 verschiedene Aminosäuren

DNA - 4 Grundbausteine - dNukleotide (A, G, T, C) mRNA - 4 Grundbausteine - Nukleotide (A, G, U, C) Genetischer Code

Adenin Guanin Thymin Cytosin

A G T C

Protein - 20 Grundbausteine - Aminosäuren

Genetischer Code

Alanin Arginin Asparagin Asparaginsäure Cystein Glutamin Glutaminsäure Glycin Histidin Isoleucin Leucin Lysin Methionin Phenylalanin Prolin Serin Threonin Tryptophan Tyrosin Valin

Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val

A R N D C Q E G H I L K M F P S T W Y V

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Transkription Genetischer Code Codon - Triplett; 3 NT codieren für 1 AS -> 43 = 64 Kombinationen 1 bis 6 verschiedene Codons können für verschiedene Aminosäuren verwendet werden 3 STOP Codons: UAG, UGA, UAA

DNA -> Proteinsequenz; Proteinsequenz -//>DNA

Translation

PROTEINE – Einteilung: nach Vorkommen: in Organismen (Pflanze, Tier , Bakterium, Virus) in Organen oder Zellorganellen

nach physikalischen und chemischen Eigenschaften: Skleroproteine (fibrilläre Proteine, Faserprotein, wasserunlösliche Stütz u. Gerüstbildner); z.Bsp.: α-Keratin, Kollagen Globuläre Proteine (Sphäroproteine, sphärische Gestalt, wasserlöslich) z.B.: Albumine, Globuline, Histone

Einfache (nur aus AS bestehende) Proteine und zusammengesetzte Proteine (konjugierte Proteine, Proteide) Glycoproteine (Proteine mit 1-80% Kohlenhydratanteil, kovalent verbunden) Lipoproteine (Proteine mit angelagerten Lipiden) Phosphoproteine (Serin u. Threonin-Reste sind mit Phosphorsäure verestert) Metalloproteine (Metallatome in ionischer u.a. kovalenter Bindung)

Nach biologischen Funktionen: Enzyme, Strukturproteine, kontraktile Proteine, Transportproteine, Speicherproteine, Rezeptorproteine, Hormone

Chromoproteine (enthalten farbige niedermolekulare Verbindungen, z.Bsp. Häm oder Cytochrome)

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- Bausteine von Proteinen

- Neurotransmitter-Synthese (Glutamat, GABA, Glycin) - Porphyrin-Synthese (Glycin) - Purin- und Pyrimidin-Synthese (Glutamin, Aspartat, Glycin) - NO-Bildung aus Arginin - Niacin-Synthese (Tryptophan) - C1-Stoffwechsel - Polyamin-Synthese - Synthese biogener Amine (z. B. Serotonin) - Kreatin-Synthese - Melanin-Synthese - Synthese von Aminozucker - Hormonsynthese (Catecholamine, Schilddrüsenhormone) - Energiegewinnung - Gluconeogenese - Ketogenese - ...

Primärstruktur: bezeichnet die Aminosäuresequenz.

Sekundärstruktur: bezeichnet die räumliche Anordnung der Polypeptidkette bedingt durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen ohne Berücksichtigung der Wechselwirkungsmöglichkeiten der Seitenketten der Aminosäuren. (Rückgrat des Proteins, die räumliche Lage der Peptidbindungen)

Funktionen der Aminosäuren

Tertiärstruktur: bezeichnet die vollständige räumliche Struktur eines Protein unter Berücksichtigung auch der intramolekularen Wechselwirkungen der Seitenketten.

Quartärstruktur: bezeichnet die räumliche Struktur von Assoziaten mehrerer Proteinmoleküle. (Molekülkomplexe, die durch intermolekulare Wechselwirkungen zusammengehalten werden)

Proteinumsatz

Proteinstoffwechsel Hydrolytische Zerlegung
Proteinasen, Peptidasen
AS
Darm
Blut
Leber

Abbau

Aufbau

Transaminierung oxid. Desaminierung Ammoniak
Harnstoffzyklus (Entgiftung)

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Umbau und Abbau der Aminosäuren

Prinzip der Transaminierung

Proteine in der Sporternährung Ca. 15 % des KG sind Proteine >> hauptsächlich Muskulatur 8 (9-Histidin) essentielle AS: Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Lysin

Komplette Proteinnahrungsmittel

Harnstoffzyklus

Proteine in der Sporternährung Kontrolle: N-Bilanz Ungenügende Energieaufnahme >> negative N-Bilanz trotz ausreichender Proteinzufuhr! Normal: 0,8 - 2,0 g/kg/d

Milchprodukte Eier Fleisch, Fisch, Huhn Mais/Reis + Bohnen Mais + Erbsen Linsen + Brot

Proteine in der Sporternährung Verzweigtkettige AS (Valin, Leucin, Isoleucin) werden von der Muskulatur oxidiert >> bes. bei wenig CHO >> nach ca. 1 h Belastung and. AS werden abgegeben

BCOAD aktiviert durch zunehmende Bel.intensität Geschletsspezifische Effekte Altersabhängigkeit Zyklusabhängigkeit Temperatureffekte

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Proteine in der Sporternährung Empfehlungen: für Ausdauersportler: 1,2 - 1,4 g/kg/d für Kraftsportler: 1,2 - 1,7 g/kg/d durch normale Ernährung gegeben!

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